Порин (белок) - Porin (protein)

Сахарозы конкретный порин из Salmonella Typhimurium , в грамотрицательной бактерии . PDB : 1A0S​
Грамотрицательный порин
1pho opm.png
Идентификаторы
Символ Porin_08134891516
Pfam PF00267
Клан пфам CL0193
ИнтерПро IPR001702
ПРОФИЛЬ PDOC00498
SCOP2 1mpf / SCOPe / SUPFAM
TCDB 1.B.1
OPM суперсемейство 31 год
Белок OPM 1фо
CDD cd01345

Порины представляют собой бета- стволовые белки, которые пересекают клеточную мембрану и действуют как поры, через которые могут диффундировать молекулы . В отличие от других белков мембранного транспорта , порины достаточно велики, чтобы обеспечить пассивную диффузию, т. Е. Они действуют как каналы , специфичные для разных типов молекул. Они присутствуют в наружной мембране из грамотрицательных бактерий и некоторых грамположительных микобактерий (миколиновые кислоты , содержащей актиномицетов ), внешней мембраны митохондрий , а также наружной мембраны хлоропласта .

Состав

Порины состоят из бета-листов (β-листов), состоящих из бета-цепей (β-цепей), которые связаны друг с другом бета-витками на цитоплазматической стороне и длинными петлями аминокислот с другой. Β-нити лежат антипараллельно и образуют цилиндрическую трубку, называемую бета-бочкой (β-бочка). Аминокислотный состав β-цепей порина уникален тем, что вдоль них чередуются полярные и неполярные остатки. Это означает , что неполярные остатки обращены наружу так, чтобы взаимодействовать с неполярными липидами из наружной мембраны , в то время как полярные остатки сталкиваются внутрь в центр беты ствола , чтобы создать водный канал. Конкретные аминокислоты в канале определяют специфичность порина к различным молекулам.

Β-бочки, составляющие порин, состоят от всего лишь восьми β-нитей до двадцати двух β-нитей. Отдельные пряди соединяются петлями и витками. Большинство поринов - мономеры ; однако были обнаружены некоторые димерные порины, а также октамерный порин. В зависимости от размера порина внутренняя часть белка может быть заполнена водой, иметь до двух β-нитей, загнутых внутрь, или содержать «стопорный» сегмент, состоящий из β-нитей.

Все порины образуют гомотримеры на внешней мембране, что означает, что три идентичные субъединицы порина связываются вместе, образуя надстройку порина с тремя каналами. Водородная связь и диполь-дипольные взаимодействия между каждым мономером в гомотримере гарантируют, что они не диссоциируют и остаются вместе во внешней мембране.

Для описания структуры поринового белка использовали несколько параметров. Они включают угол наклона (α), число сдвига (S), число прядей (n) и радиус цилиндра (R). Угол наклона относится к углу относительно мембраны. Число сдвига (S) - это количество аминокислотных остатков, обнаруженных в каждой β-цепи. Номер цепи (n) - это количество β-нитей в порине, а радиус цилиндра (R) относится к радиусу отверстия в порине. Эти параметры связаны следующими формулами:

а также,

Используя эти формулы, можно определить структуру порина, зная лишь некоторые из доступных параметров. Хотя структура многих поринов была определена с помощью рентгеновской кристаллографии , вместо этого можно также использовать альтернативный метод секвенирования первичной структуры белка .

Сотовые роли

Порины - это заполненные водой поры и каналы в мембранах бактерий и эукариот. Каналы пориновидные обнаружены и у архей. Обратите внимание, что термин « нуклеопорин » относится к неродственным белкам, которые облегчают транспорт через ядерные поры в ядерной оболочке .

Порины в первую очередь участвуют в пассивном переносе гидрофильных молекул различного размера и заряда через мембрану. Для выживания определенные необходимые питательные вещества и субстраты должны транспортироваться в клетки. Точно так же токсины и отходы необходимо вывозить, чтобы избежать накопления токсинов. Кроме того, порины могут регулировать проницаемость и предотвращать лизис, ограничивая проникновение детергентов в клетку.

Существуют два типа поринов для транспортировки различных материалов - общий и селективный. Обычные порины не обладают специфичностью к субстрату, хотя некоторые проявляют небольшие предпочтения в отношении анионов или катионов. Селективные порины меньше обычных поринов и имеют специфические особенности в отношении химических соединений. Эти особенности определяются пороговыми размерами поринов и выстилающими их аминокислотными остатками.

У грамотрицательных бактерий внутренняя мембрана является основным барьером проницаемости. Наружная мембрана более проницаема для гидрофильных веществ из-за наличия поринов. Пороговые размеры переносимых молекул поринов зависят от типа бактерий и поринов. Как правило, через диффузию могут проникать только вещества размером менее 600 Дальтон .

Разнообразие

Впервые порины были обнаружены у грамотрицательных бактерий, но были обнаружены грамположительные бактерии с обоими типами поринов. Они обладают схожими транспортными функциями, но имеют более ограниченное разнообразие поринов по сравнению с распределением, обнаруженным у грамотрицательных бактерий. У грамположительных бактерий отсутствуют внешние мембраны, поэтому эти пориновые каналы вместо этого связаны со специфическими липидами внутри клеточных стенок.

Порины также обнаруживаются у эукариот, в частности, во внешних мембранах митохондрий и хлоропластов . Органеллы содержат общие порины, структурно и функционально близкие к бактериальным. Эти сходства подтвердили эндосимбиотическую теорию , согласно которой эукариотические органеллы возникли из грамотрицательных бактерий. Однако эукариотические порины демонстрируют такое же ограниченное разнообразие, что и грамположительные порины, а также обладают большей зависимостью от напряжения во время метаболизма.

Археи также содержат ионные каналы, происходящие от общих поринов. Каналы находятся в оболочке клетки и помогают облегчить перенос растворенных веществ. Они имеют сходные характеристики с бактериальными и митохондриальными поринами, что указывает на физиологическое перекрытие во всех трех сферах жизни.

Устойчивость к антибиотикам

Многие порины являются мишенями для иммунных клеток хозяина, что приводит к возникновению сигнальных путей , ведущих к бактериальной деградации. Терапевтические методы лечения, такие как вакцинация и антибиотики, используются для дополнения этого иммунного ответа. Были разработаны специальные антибиотики, которые проходят через порины, чтобы ингибировать клеточные процессы.

Однако из-за давления отбора бактерии могут выработать устойчивость за счет мутаций в гене порина. Мутации могут приводить к потере поринов, в результате чего антибиотики имеют более низкую проницаемость или полностью исключаются из транспорта. Эти изменения способствовали глобальному появлению устойчивости к антибиотикам и увеличению показателей смертности от инфекций.

Открытие

Открытие поринов приписывают Хироши Никайдо по прозвищу «поринолог».

Классификация

Согласно TCDB , существует пять эволюционно независимых суперсемейств поринов. Суперсемейство поринов I включает 47 семейств поринов с диапазоном количества трансмембранных β-цепей (β-TMS). К ним относятся семейства поринов GBP, SP и RPP. В то время как PSF I включает 47 семейств, PSF II-V состоит только из 2 семейств. В то время как PSF I происходит от грамотрицательных бактерий, в первую очередь одного семейства эукариотических митохондриальных поринов, порины PSF II и V происходят от актинобактерий . PSF III и V происходят из эукариотических органелл.

Надсемейство поринов I

1.B.1 - Общее бактериальное семейство
поринов 1.B.2 - Хламидийное семейство поринов (CP)
1.B.3 - Семейство сахарных поринов (SP)
1.B.4 - Порин Brucella-Rhizobium (BRP Семейство
1.B.5 - Семейство Pseudomonas OprP Porin (POP)
1.B.6 - Семейство поринов OmpA-OmpF (OOP)
1.B.7 Семейство поринов Rhodobacter PorCa (RPP)
1.B.8 Митохондрии и пластиды Семейство
поринов (MPP) 1.B.9 Семейство белков внешней мембраны FadL (FadL)
1.B.10 Нуклеозид-специфичные каналообразующие семейства поринов внешней мембраны (Tsx)
1.B.11 Семейство фимбриальных поринов-пушеров внешней мембраны (FUP)
1.B.12 Семейство аутотранспортеров-1 (AT-1)
1.B.13 Семейство альгинатных экспортных поринов (AEP)
1.B.14 Семейство рецепторов наружной мембраны (OMR)
1.B.15 Семейство рафинозных поринов (RafY)
1 .B.16 Семейство короткоцепочечных амидов и мочевинных поринов (SAP)
1.B.17 Семейство факторов внешней мембраны (OMF)
1.B.18 Семейство вспомогательных белков внешней мембраны (OMA)
1.B.19 Глюкозоселективный OprB-порин ( OprB) семейство
1.B.20 Семейство секреции двух партнеров (TPS)
1.B.21 Семейство поринов OmpG (OmpG)
1.B.22 Секр наружной бактериальной мембраны Семейство этинов (секретинов)
1.B.23 Семейство цианобактериальных поринов (CBP)
1.B.24 Микобактериальные
порины 1.B.25 Семейство поринов внешней мембраны (Opr)
1.B.26 Семейство циклодекстринпоринов (CDP)
1.B. 31 Семейство поринов основной внешней мембраны Campylobacter jejuni (MomP) 1.B.32 Семейство
поринов внешней мембраны фузобактерий (FomP)
1.B.33 Семейство поринов, вставленных во внешнюю мембрану (комплекс Bam) (OmpIP)
1.B.34 ​​Коринебактериальные порины
1 .B.35 Семейство олигогалактуронат-специфичных поринов (KdgM)
1.B.39 Бактериальный порин, семейство OmpW (OmpW)
1.B.42 - Семейство экспортных поринов для липополисахаридов внешней мембраны (LPS-EP)
1.B.43 - Семейство Coxiella Porin P1 (CPP1)
1.B.44 - Вероятная транслокация белков Porphyromonas gingivalis семейства Porin (PorT)
1.B.49 - Семейство Porin Anaplasma P44 (A-P44)
1.B.54 - Intimin / Invasin ( Int / Inv) или семейство Autotransporter -3
1.B.55 - Семейство
полиацетилглюкозаминпоринов (PgaA) 1.B.57 - Семейство белков внешней мембраны Legionella (LM-OMP)
1.B.60 - The Omp50 Porin (Omp50 Porin) Семейство
1.B.61 - Семейство дельта-протеобактериальных поринов (дельта-
поринов ) 1.B.62 - Семейство предполагаемых бактериальных поринов (PBP)
1.B.66 - Семейство предполагаемых бета-стволовых поринов-2 (BBP2)
1.B.67 - Предполагаемое семейство бета-стволовых порин-4 (BBP4)
1.B.68 - Предполагаемое суперсемейство бета-стволовых поринов-5 (BBP5)
1.B.70 - Семейство внешних мембранных каналов (OMC)
1.B.71 - Протеобактерии / Семейство
веррукомикробных поринов (PVP) 1.B.72 - Семейство поринов внешней мембраны протохламидий (PomS / T)
1.B.73 - Семейство капсульного биогенеза / сборки (CBA)
1.B.78 - Транспорт электронов DUF3374- ассоциированное семейство поринов (ETPorin)

Надсемейство поринов II (надсемейство MspA)

1.B.24 - Микобактериальный порин
1.B.58 - Семейство гетероолигомерных каналов клеточной стенки нокарда (NfpA / B)

Надсемейство поринов III

1.B.28 - Порин внешней оболочки пластида семейства 24 кДа (OEP24)
1.B.47 - Порин внешней оболочки пластида семейства 37 кДа (OEP37)

Надсемейство поринов IV (Суперсемейство Tim17 / OEP16 / PxMPL (TOP))

Это суперсемейство включает белок, который включает поры в многокомпонентных протеинтранслоказах, а именно: 3.A.8 - [Tim17 (P39515) Tim22 (Q12328) Tim23 (P32897)]; 1.B.69 - [PXMP4 (Q9Y6I8) PMP24 (A2R8R0)]; 3.D.9 - [NDH 21,3 кДа компонент (P25710)]

1.B.30 - Порин пластидной внешней оболочки семейства 16 кДа (OEP16)
1.B.69 - Семейство порина 4 пероксисомной мембраны (PxMP4)
3.A.8 - Семейство транслоказ митохондриального белка (MPT)

Надсемейство поринов V (надсемейство коринебактериальных PorA / PorH)

1.B.34 ​​- Семейство коринебактериальных поринов A (PorA) 1.B.59 - Семейство поринов на внешней мембране, PorH (PorH)

Смотрите также

Рекомендации

Внешние ссылки