Парвальбумин - Parvalbumin
| Парвальбумин | |
|---|---|
| Идентификаторы | |
| Условное обозначение | ? |
| ИнтерПро | IPR008080 |
Парвальбумин ( PV ) представляет собой кальций- связывающий белок с низкой молекулярной массой (обычно 9-11 кДа). У человека он кодируется геном PVALB . Он не принадлежит к семейству альбуминов ; он назван из-за его размера ( parv- , от латинского parvus small) и его способности коагулировать.
Она состоит из трех EF вручную мотивов и структурно связана с кальмодулиной и тропониным C . Парвальбумин содержится в быстро сокращающихся мышцах, где его уровень наиболее высок, а также в головном мозге и некоторых эндокринных тканях.
Парвальбумин представляет собой небольшой стабильный белок, содержащий сайты связывания кальция типа EF-hand. Он участвует в передаче сигналов кальция . Обычно этот белок разбит на три домена: AB, CD и EF, каждый из которых по отдельности содержит мотив спираль-петля-спираль. Домен AB содержит делецию двух аминокислот в области петли, тогда как домены CD и EF содержат N-конец и C-конец, соответственно.
Белки, связывающие кальций, такие как парвальбумин, играют роль во многих физиологических процессах, а именно в регуляции клеточного цикла, производстве вторичных мессенджеров , сокращении мышц , организации микротрубочек и фототрансдукции . Следовательно, кальций-связывающие белки должны различать кальций в присутствии высоких концентраций ионов других металлов. Механизм селективности по кальцию широко изучен.
Расположение и функции
Pvalb экспрессируется в ретикулярном ядре таламуса у мышей на 56-й день после рождения. Атласы мозга Аллена
|
В мозжечке взрослых мышей Pvalb экспрессируется в клетках Пуркинье и интернейронах молекулярного слоя. Атласы мозга Аллена
|
Парвальбумин в нервной ткани
Парвальбумин присутствует в некоторых ГАМКергических интернейронах нервной системы, особенно в ретикулярном таламусе, и экспрессируется преимущественно люстрами и корзиночными клетками коры головного мозга. В мозжечке PV экспрессируется в клетках Пуркинье и интернейронах молекулярного слоя. В гиппокампе интернейроны PV + подразделяются на корзиночные, аксоаксонические и бистратифицированные клетки, каждый подтип нацелен на отдельные компартменты пирамидных клеток .
Связи интернейронов ЛВ в основном перисоматические (вокруг тела клетки нейронов). Большинство интернейронов ФВ имеют быстрые всплески . Также считается, что они вызывают гамма-волны, регистрируемые на ЭЭГ .
Интернейроны, экспрессирующие PV, составляют примерно 25% ГАМКергических клеток DLPFC приматов . Другими маркерами кальций-связывающих белков являются кальретинин (наиболее распространенный подтип DLPFC, около 50%) и кальбиндин . Интернейроны также делятся на подгруппы по экспрессии нейропептидов, таких как соматостатин , нейропептид Y , холецистокинин .
Парвальбумин в мышечной ткани
Известно, что ПВ участвует в расслаблении быстро сокращающихся мышечных волокон. Эта функция связана с ролью PV в секвестрации кальция.
При сокращении мышц , то потенциал действий стимулируют напряжения чувствительных белков в Т-канальцевой мембране. Эти белки стимулируют открытие каналов Ca 2+ в саркоплазматическом ретикулуме , что приводит к высвобождению Ca 2+ в саркоплазме. Ионы Ca 2+ связываются с тропонином , что вызывает вытеснение тропомиозина , белка, который препятствует движению миозина вдоль актина . Смещение тропомиозина обнажает миозин-связывающие сайты на актине, что позволяет сокращать мышцы.
Таким образом, в то время как сокращение мышц происходит за счет высвобождения Са 2+ , расслабление мышц происходит за счет удаления Са 2+ из саркоплазмы. Наряду с насосами Ca 2+ , PV способствует удалению Ca 2+ из цитоплазмы: PV связывается с ионами Ca 2+ в саркоплазме, а затем перемещает его в саркоплазматический ретикулум.
Роль в патологии
Снижение экспрессии PV и GAD67 было обнаружено в интернейронах PV + GABAergic при шизофрении .
Парвальбумин и пищевая аллергия
Парвальбумин был идентифицирован как аллерген, вызывающий аллергию на рыбу (но не аллергию на моллюсков). Костные рыбы проявляют β-парвальбумин, а хрящевые рыбы, такие как акулы, и скаты, проявляют α-парвальбумин; аллергенность к костным рыбам имеет низкую перекрестную реактивность с хрящевыми рыбами.
История
Белок был открыт в 1965 году как компонент быстро сокращающихся белых мышц рыбы. Он был описан как низкомолекулярный «альбумин». Неизвестно, кто ввел термин парвальбумин , но это слово уже используется к 1967 году.
использованная литература
внешние ссылки
- Парвальбумины в Национальной медицинской библиотеке США по предметным заголовкам по медицинским предметам (MeSH)
- Baig I, Bertini I, Del Bianco C, Gupta YK, Lee YM, Luchinat C, Quattrone A (май 2004 г.). «Стратегия уточнения на основе парамагнетизма для структуры раствора альфа-парвальбумина человека». Биохимия . 43 (18): 5562–73. DOI : 10.1021 / bi035879k . PMID 15122922 .