Сюжет Рамачандрана - Ramachandran plot

Оригинальные области φ, ψ для твердых сфер, уменьшенного радиуса и расслабленного тау-тау из Рамачандрана, с обновленными метками и осями
Двугранные углы позвоночника φ и ψ (и ω). Все три угла составляют 180 ° в показанной конфигурации.

В биохимии , А Рамачандрана участок (известный также как сюжет Рама , на Рамачандрана диаграмме или [ф, ψ] участка ), первоначально разработанный в 1963 году Г.Н. Рамачандрану , К. Рамакришнан и В. Sasisekharan , это способ визуализировать энергетически разрешенные области для двугранных углов каркаса ψ относительно φ аминокислотных остатков в структуре белка . На рисунке слева показано определение двугранных углов φ и ψ основной цепи (Рамачандран назвал φ и φ '). Угол ω у пептидной связи обычно составляет 180 °, поскольку характер частичной двойной связи сохраняет пептид плоским. На рисунке в правом верхнем углу показаны разрешенные конформационные области скелета φ, ψ из Ramachandran et al. Расчеты твердых сфер в 1963 и 1968 годах: полный радиус обозначен сплошным контуром, уменьшенный радиус - пунктирной линией и ослабленный угол тау (N-Cα-C) - пунктирными линиями. Поскольку значения двугранного угла круговые, а 0 ° - это то же самое, что и 360 °, края графика Рамачандрана «оборачиваются» справа налево и снизу вверх. Например, небольшая полоса допустимых значений вдоль нижнего левого края графика является продолжением большой области с расширенной цепочкой в ​​верхнем левом углу.

График Рамачандрана, полученный из человеческого PCNA , тримерного фиксирующего белка ДНК, который содержит как β-лист, так и α-спираль ( PDB ID 1AXC). Красная, коричневая и желтая области представляют собой предпочтительные, разрешенные и «щедро разрешенные» области, как определено ProCheck.

Использует

Сюжет Рамачандрана можно использовать двумя разными способами. Один из них - теоретически показать, какие значения или конформации углов ψ и φ возможны для аминокислотного остатка в белке (как показано наверху справа). Второй - показать эмпирическое распределение точек данных, наблюдаемых в одной структуре (как здесь справа) при использовании для проверки структуры , или же в базе данных из многих структур (как на нижних 3 графиках слева). Любой из этих случаев обычно противопоставляется очертаниям теоретически благоприятных регионов.

Аминокислотные предпочтения

Можно было ожидать, что более крупные боковые цепи приведут к большему количеству ограничений и, следовательно, к меньшей допустимой области на графике Рамачандрана, но влияние боковых цепей невелико. На практике основной наблюдаемый эффект заключается в наличии или отсутствии метиленовой группы у Cβ. Глицин имеет только атом водорода для своей боковой цепи с гораздо меньшим ван-дер-ваальсовым радиусом, чем группа CH 3 , CH 2 или CH, которая начинает боковую цепь всех других аминокислот. Следовательно, он наименее ограничен, и это очевидно на графике Рамачандрана для глицина (см. График Gly в галерее ), для которого допустимая площадь значительно больше. Напротив, график Рамачандрана для пролина с его боковой цепью из 5-членного кольца, соединяющей Cα с основной цепью N, показывает ограниченное количество возможных комбинаций ψ и φ (см. График Pro в галерее ). Остаток, предшествующий пролину («препролин»), также имеет ограниченные комбинации по сравнению с общим случаем.

Более свежие обновления

Первый график Рамачандрана был рассчитан сразу после того, как была определена первая структура белка при атомном разрешении ( миоглобин , в 1960 г.), хотя выводы были основаны на кристаллографии малых молекул коротких пептидов. Сейчас, много десятилетий спустя, существуют десятки тысяч белковых структур с высоким разрешением, определенных с помощью рентгеновской кристаллографии и депонированных в Protein Data Bank (PDB) . Многие исследования использовали эти данные для создания более подробных и точных графиков φ, ψ (например, Morris et al. 1992; Kleywegt & Jones 1996; Hooft et al. 1997; Hovmöller et al. 2002; Lovell et al. 2003; Андерсон и др. 2005 г. Тинг и др. 2010 г.).

На четырех рисунках ниже показаны точки данных из большого набора структур с высоким разрешением и контуры для предпочтительных и разрешенных конформационных областей для общего случая (все аминокислоты, кроме Gly, Pro и pre-Pro), для Gly и для Pro. . Наиболее распространенные области помечены: α для α-спирали , Lα для левой спирали, β для β-листа и ppII для полипролина II. Подобная кластеризация альтернативно описана в системе ABEGO, где каждая буква обозначает спираль α (и 3 10 ), правые β-листы (и расширенные структуры), левосторонние спирали, левосторонние листы и, наконец, не наносимый на график цис-пептид. связи, иногда наблюдаемые с пролином; он использовался при классификации мотивов, а в последнее время - для конструирования белков.

Хотя график Рамачандрана был учебным пособием для объяснения структурного поведения пептидной связи, исчерпывающее исследование того, как пептид ведет себя в каждой области графика Рамачандрана, было опубликовано только недавно (Mannige 2017).

Отделение молекулярной биофизики Индийского института науки отметило 50-летие карты Рамачандрана, организовав Международную конференцию по биомолекулярным формам и функциям с 8 по 11 января 2013 года.

Связанные соглашения

Можно также построить двугранные углы в полисахаридах (например, с CARP ).

Галерея

  • Заговор Рамачандрана для общего случая; данные Lovell 2003

  • Заговор Рамачандрана для Глицина

  • Заговор Рамачандрана о Пролине

  • Заговор Рамачандрана для пре-пролина

Программное обеспечение

использованная литература

дальнейшее чтение

  • Ричардсон, Дж. С. (1981). «Анатомия и таксономия структуры белка». Анатомия и систематика белковых структур . Достижения в химии белков. 34 . С. 167–339. DOI : 10.1016 / S0065-3233 (08) 60520-3 . ISBN 9780120342341. PMID  7020376 ., доступный он-лайн на Anatax
  • Branden, C.-I .; Туз, Дж. (1991), Введение в структуру белка , издательство Garland Publishing, Нью-Йорк, ISBN. 0-8153-0344-0

внешние ссылки