ПИК3Р1 - PIK3R1

ПИК3Р1
Доступные конструкции
PDB	Ортолог поиск: PDBe RCSB
Список идентификационных кодов PDB
	1A0N , 1AZG , 1H9O , 1PBW , 1PHT , 1PIC , 1PKS , 1PKT , 2IUG , 2IUH , 2IUI , 2RD0 , 2V1Y , 3HHM , 3HIZ , 3I5R , 3I5S , 4A55 , 4JPS , 4L1B , 4L23 , 4L2Y , 4OVU , 4OVV , 4WAF , 5AUL
Идентификаторы
Псевдонимы	PIK3R1 , AGM7, GRB1, IMD36, p85, p85-ALPHA, регуляторная субъединица 1 фосфоинозитид-3-киназы, PI3KR1
Внешние идентификаторы	OMIM : 171833 MGI : 97583 HomoloGene : 7889 GeneCards : PIK3R1
Расположение гена ( человек )
Chr.	Хромосома 5 (человек)
Конец	68 301 821 б.п.
Расположение гена ( Мышь )
Chr.	Хромосома 13 (мышь)
Конец	101 768 217 п.н.
Паттерн экспрессии РНК
	; ; ; ;
	Дополнительные данные эталонного выражения
Онтология генов
Молекулярная функция	• ErbB-3 класса связывания рецептора ; • фосфатидилинозитол 3-киназы регулятор активности ; • инсулиноподобный связывания с рецептором фактора роста ; • трансмембранного белка тирозинкиназы рецептора адаптера активности ; • инсулинового рецептора связывания ; • нейротрофин рецептора TrkA связывания ; • связывание фосфатидилинозитол 3-киназы регуляторную субъединицу ; • фактор транскрипции связывание ; • связывание инсулина ; • фосфатидилинозитолы 3-киназа связывания ; • 1-фосфатидилинозитол-3-киназа регулятора активность ; • ГО: связывание 0001948 белка ; • белок гетеродимеризация активность ; • связывание субстрата инсулинового рецептора ; • белок фосфатазов связывание ; • 1-фосфатидилинозитол-3-киназа ; • фосфатидилинозитол -4,5-бисфосфат-3-киназная активность ; • Связывание фосфотирозиновых остатков;
Сотовый компонент	• цитоплазма ; • цитозоль ; • фосфатидилинозитол-3-киназный комплекс ; • фосфатидилинозитол-3-киназный комплекс, класс IA ; • мембрана ; • межклеточное соединение ; • цис-сеть Гольджи ; • плазматическая мембрана ; • ядро ; • мембрана перинуклеарного эндоплазматического ретикулума ; • белковосодержащий комплекс;
Биологический процесс	• позитивная регуляция импорта глюкозы ; • сигнальный путь рецептора инсулиноподобного фактора роста ; • негативная регуляция клеточной адгезии ; • позитивная регуляция развернутого белкового ответа эндоплазматического ретикулума ; • сигнальный путь рецептора эпидермального фактора роста ; • сигнальный путь рецептора Fc-гамма, участвующий в фагоцитозе ; • отрицательная регуляция дифференцировки остеокластов ; • позитивная регуляция миграции клеток ; • клеточный гомеостаз глюкозы ; • клеточный ответ на УФ ; • костимуляция Т-клеток ; • стабилизация белка ; • негативная регуляция апоптотического процесса ; • реакция на стресс эндоплазматического ретикулума ; • регуляция сборки стрессовых волокон ; • негативная регуляция клеточного матрикса адгезия ; • активация тромбоцитов ; • Fc-эпсилон сигнальный путь рецептора ; • фосфорилирование белков ; • фосфатидилинозитол фосфат биосинтетических процесс ; • сосудистый эндотелиальный фактор роста рецептора сигнального пути ; • рецептор гормона роста сигнального пути ; • регулирование фосфатидилинозитол 3-киназы ; • INT внутренний апоптотический сигнальный путь в ответ на повреждение ДНК ; • клеточный ответ на стимул инсулина ; • позитивная регуляция продукции фактора некроза опухоли ; • позитивная регуляция сплайсинга РНК ; • процесс биосинтеза фосфатидилинозитола ; • транспорт белка ; • дифференцировка В-клеток ; • вирусный процесс GO: 0022415 ; • рецептор Т-клеток сигнальный путь ; • внешняя апоптическая сигнальный путь через рецепторы домена смерти ; • фосфатидилинозитолы-опосредованную сигнализация ; • миграции лейкоциты ; • положительное регулирование транскрипции с помощью РНК - полимеразы II , ; • сигнальной трансдукции ; • фосфатидилинозитол 3-киназа сигнализация ; • фосфатидилинозитол-3-фосфат биосинтетического процесс ; • ERBB2 сигнального путь ; • сигнальный путь рецептора инсулина ; • управление аксоном ; • регуляция сигнального пути рецептора инсулина ; • опосредованный интерлейкином-7 сигнальный путь ; • транспорт ; • регуляция локализации белка на плазматической мембране ; • положительная регуляция локализации белка на плазматической мембране ; • сигнал рецептора, связанного с G-белком ling путь ; • позитивная регуляция передачи сигналов протеинкиназы B ; • импорт белка в ядро ; • позитивная регуляция передачи сигналов фосфатидилинозитол-3-киназы ; • опосредованный цитокинами сигнальный путь ; • позитивная регуляция импорта протеина в ядро;
	Источники: Amigo / QuickGO
Ортологи
	5295
	18708
	ENSG00000145675
	ENSMUSG00000041417
	P27986
	P26450
	NM_001242466 ; NM_181504 ; NM_181523 ; NM_181524
	NM_001024955 ; NM_001077495
	NP_001229395 ; NP_852556 ; NP_852664 ; NP_852665
	NP_001020126 ; NP_001070963
	Викиданные
Просмотр / редактирование человека	Просмотр / редактирование мыши

Фосфатидилинозитол 3-киназа регуляторной субъединицы альфа представляет собой фермент , который у человека кодируется PIK3R1 геном .

Функция

Фосфатидилинозитол-3-киназа фосфорилирует инозитольное кольцо фосфатидилинозитола в 3-первичном положении. Фермент включает каталитическую субъединицу 110 кДа и регуляторную субъединицу 85, 55 или 50 кДа. Этот ген кодирует регуляторную субъединицу 85 кДа. Фосфатидилинозитол-3-киназа играет важную роль в метаболических действиях инсулина , и мутация в этом гене связана с инсулинорезистентностью . Альтернативный сплайсинг этого гена приводит к трем вариантам транскрипта, кодирующим разные изоформы.

Клиническое значение

Мутации в PIK3R1 участвуют в случаях рака груди .

Мутации в PIK3R1 связаны с синдромом SHORT .

Взаимодействия

Было показано, что PIK3R1 взаимодействует с:

ADAM12 ,
BCAR1 ,
CBLB ,
CD117 ,
CD28 ,
CD7 ,
CENTG1 ,
CBL ,
EPHA2 ,
EPOR ,
ERBB3 ,
EZR ,
FCGR2A ,
GAB1 ,
GAB2 ,
Grb2 ,
HRAS ,
IRS1
IRS2 ,
IL1R1 ,
JAK2 ,
ХДРБС1 ,
ЛТК ,
LAT ,
LCP2 ,
PIK3CD ,
ПТК2 ,
SHB ,
TUBA1B ,
TYRO3 ,
VAV1 и
БЫЛ .

использованная литература

дальнейшее чтение

Бенито М., Вальверде А.М., Лоренцо М. (1996). «IGF-I: митоген, также участвующий в процессах дифференцировки в клетках млекопитающих». Int. J. Biochem. Cell Biol . 28 (5): 499–510. DOI : 10.1016 / 1357-2725 (95) 00168-9 . PMID 8697095 .
Снаппер С.Б., Розен Ф.С. (1999). «Белок синдрома Вискотта-Олдрича (WASP): роль в передаче сигналов и организации цитоскелета». Анну. Rev. Immunol . 17 : 905–29. DOI : 10.1146 / annurev.immunol.17.1.905 . PMID 10358777 .
Катада Т., Куросу Х., Окада Т., Судзуки Т., Цудзимото Н., Такасуга С., Контани К., Хазеки О, Уи М. (1999). «Синергетическая активация семейства фосфоинозитид-3-киназ через рецепторы, связанные с G-белком и тирозинкиназой». Chem. Phys. Липиды . 98 (1–2): 79–86. DOI : 10.1016 / S0009-3084 (99) 00020-1 . PMID 10358930 .
Чжан В., Самельсон Л. Е. (2000). «Роль мембран-ассоциированных адаптеров в передаче сигналов Т-клеточного рецептора» . Семин. Иммунол . 12 (1): 35–41. DOI : 10.1006 / smim.2000.0205 . PMID 10723796 .
Гринуэй А.Л., Холлоуэй Г., Макфи Д.А., Эллис П., Корнолл А., Лидман М. (2003). «Контроль Nef ВИЧ-1 клеточных сигнальных молекул: несколько стратегий для стимулирования репликации вируса». J. Biosci . 28 (3): 323–35. DOI : 10.1007 / BF02970151 . PMID 12734410 . S2CID 33749514 .
Ливитт С.А., Шон А., Кляйн Дж.С., Манджаппара У., Чайкен И.М., Фрейре Э. (2004). «Взаимодействие белков gp120 и Nef ВИЧ-1 с клеточными партнерами определяет новую аллостерическую парадигму». Curr. Protein Pept. Sci . 5 (1): 1–8. DOI : 10.2174 / 1389203043486955 . PMID 14965316 .
Джозеф А.М., Кумар М., Митра Д. (2005). «Неф:« необходимый и усиливающий фактор »при ВИЧ-инфекции». Curr. HIV Res . 3 (1): 87–94. DOI : 10.2174 / 1570162052773013 . PMID 15638726 .

Languages

In other projects