Репортер двугранного угла площади - Volume Area Dihedral Angle Reporter

Объем, площадь, двугранный угол Reporter ( VADAR ) - это свободно доступный веб-сервер для проверки структуры белка, который был разработан в сотрудничестве между доктором Брайаном Сайксом и доктором Дэвидом Вишартом из Университета Альберты . VADAR состоит из более чем 15 различных алгоритмов и программ для оценки и проверки структур пептидов и белков на основе их координатных данных PDB . VADAR способен определять вторичную структуру (с использованием трех различных алгоритмов), идентифицировать и классифицировать шесть различных типов бета-витков , определять и вычислять прочность водородных связей C = O - NH, вычислять доступные для остатков доступные площади поверхности (ASA), вычисление объемов остатков, определение углов скручивания основной и боковой цепи (фи, фунты на квадратный дюйм, омега и хи), оценка качества локальной структуры (с помощью многочисленных индексов качества), оценка общего качества структуры и определение остаточных «выбросов» (остатки с необычными структурными особенностями) ). Результаты были подтверждены тщательным сравнением с опубликованными данными и тщательным визуальным осмотром. VADAR производит как текстовый, так и графический вывод, при этом большая часть количественных данных представлена ​​в легко просматриваемых таблицах. В частности, выходные данные VADAR представлены в вертикальном табличном формате с большей частью данных последовательности, нумерацией остатков и любыми другими вычисляемыми свойствами или характеристиками, представленными сверху вниз, а не слева направо.

Идентификация вторичной структуры

VADAR идентифицирует и назначает вторичную структуру белка, используя 3 различных алгоритма. Затем эти три метода объединяются для создания согласованного назначения вторичной структуры . Идентифицировано только 3 типа вторичной структуры : спирали обозначены буквой «H», бета-цепи обозначены буквой «B», а спиральные или неструктурированные области обозначены буквой «C». Назначение вторичной структуры для каждого остатка указано в столбце, обозначенном SCND STRUC. Первый метод идентификации вторичной структуры (который появляется в столбце 1) использует подход геометрического маскирования, который был впервые описан Ричардсом и Кундротом с небольшими изменениями. Второй метод (который представлен в столбце 2) использует двугранные углы основной цепи для идентификации вторичных структурных элементов способом, первоначально описанным Левиттом и Гриром, а также Чоу и Фасманом. Третий метод идентификации вторичной структуры использует образцы водородных связей (в сочетании с измеренными двугранными углами) для идентификации спиралей, бета-цепей и областей клубков. Этот третий метод в некоторой степени похож на метод, первоначально описанный Кабшем и Сандером. Чистый результат или вторичная структура консенсуса - это взвешенная комбинация каждого из трех методов. Метод идентификации вторичной структуры VADAR обычно определяет более высокую долю элементов вторичной структуры, чем алгоритм DSSP (64% спиралей и бета-цепей для VADAR по сравнению с 51% спиралей и бета-цепей для DSSP). В частности, назначение вторичной структуры VADAR, по- видимому, более близко согласуется с вторичными структурами, идентифицированными визуальным осмотром (т. Е. Назначением авторов), STRIDE (другой алгоритм присвоения вторичной структуры ) или независимыми методами (т. Е. Методами NOE на основе ЯМР).

Расчет доступной площади поверхности

Доступная площадь поверхности - это мера воздействия растворителя на отдельные атомы или остатки (измеряется в квадратных Ангстремах). Он соответствует площади поверхности атома (или остатка), к которой молекула воды может получить доступ или прикоснуться. В VADAR доступные площади поверхности (ASA) для каждого остатка представлены под двумя разными заголовками столбцов: RES ASA (остаток ASA) и FRAC ASA (дробный ASA). Данные, перечисленные в столбце RES ASA, относятся к « доступным для остатков поверхностям », измеренным в квадратных Ангстремах. Данные, перечисленные в столбце FRAC ASA, относятся к доле доступных для остатков площадей поверхности (значение в диапазоне от 0 до 1,0). Открытые, внешние, случайные катушки или гидрофильные остатки обычно имеют большую долю доступной площади поверхности (> 0,5), в то время как гидрофобные, бета-листовые или внутренние остатки имеют небольшую долю доступной площади поверхности (<0,2). Дробные доступные площади поверхности рассчитываются путем деления наблюдаемых доступных площадей поверхности данного остатка на рассчитанные доступные площади поверхности для этого остатка в удлиненном трипептиде Gly-Xaa-Gly (где Xaa - представляющий интерес остаток). VADAR сообщает, что доступная поверхность представляет собой значения как для всего аминокислотного остатка, так и для боковых цепей аминокислот. В доступные площади поверхности также вычисляется для заряженных атомов (N, O), полярные (, O, S N) атомов и неполярных атомов (С). Эта информация может использоваться для расчета площади заряженной, полярной и неполярной поверхности. Доступные измерения / оценки площади поверхности особенно полезны при оценке структуры белка, валидации структуры белка и термодинамических расчетах. Значения, рассчитанные для доступных площадей поверхности (ASA), критически зависят от выбора или выбора атомных радиусов или радиусов Ван-дер-Ваальса. Разные методы и разные авторы рекомендовали использовать разные атомные радиусы . В результате VADAR предоставляет несколько вариантов атомных радиусов или радиусов Ван-дер-Ваальса .

Расчет углов кручения основной и боковой цепей

Углы кручения белков рассчитываются для phi, psi, omega (что соответствует пептидной связи) и chi1 (угол кручения первой боковой цепи) с использованием стандартных определений IUPAC . Эти значения перечислены под четырьмя разными заголовками столбцов: PHI, PSI, OMEGA и CHI1. Все углы кручения указаны в градусах. Торсионные углы - очень полезный индикатор стереохимии и стереохимического качества белковой структуры , при этом большинство высококачественных белков демонстрируют относительно плотную кластеризацию углов фи / пси и относительно небольшое отклонение в омега-углах.

Определение бета-ходов

Бета-витки - это еще один тип «коротких» или локальных вторичных структур, который отличается от более распространенных спиралей, бета-листов или случайных витков . Бета-повороты являются довольно многочисленными (15%) и очень важными вторичными структурами в белках. В частности, бета-повороты играют решающую роль в определении топологии белков . Они также, вероятно, играют роль в инициировании ранних событий упаковки во время процесса сворачивания белка. В VADAR бета-повороты обозначаются под заголовком BTURN с использованием стандартной римской цифровой записи (I = тип I, II = тип II и т. Д.). В VADAR бета-витки идентифицируются с использованием комбинации различных частей информации, включая данные о водородных связях, расположение ранее идентифицированных вторичных структур и значение их локальных двугранных углов. В VADAR классификация и номенклатура, используемые для бета-поворотов, соответствуют определениям, предложенным Уилмотом и Торнтоном.

Расчет объема остатков аминокислот

Из-за силы Ван-дер-Ваальса атомы занимают пространство, которое не позволяет другим атомам проходить друг через друга. Это трехмерное пространство или объем называется исключенным объемом. Исключенный объем определяется как объем, занимаемый атомом или остатком, определяемый его атомными радиусами и его ближайшими соседями. Исключенный объем обычно указывается в кубических Ангстремах. В VADAR исключенный объем для каждого аминокислотного остатка указан под двумя разными заголовками столбцов: RES VOL (объем остатка) и FRAC VOL (фракционный объем). Объем остатков представлен в кубических ангстрамах и рассчитывается с использованием алгоритма многогранников Ворного, который впервые был введен доктором Фредериком Ричардсом. В VADAR число, указанное под заголовком RES VOL, соответствует исключенному объему (в кубических Ангстремах), а значение под заголовком FRAC VOL соответствует дробному объему (который колеблется от 0 до 1,0 или более). Если белок упакован эффективно, все его остатки должны иметь фракционные объемы, близкие к 1,0 (+/- 0,1). В определенных обстоятельствах, если аминокислотный остаток находится во внутренней полости (или он был размещен неправильно из-за плохой очистки), его фракционный объем может быть больше 1,20. Аминокислотный остаток, расположенный в сжатой области или плохо очищенной области, будет иметь фракционный объем менее 0,80. Структурные биологи часто используют исключенный объем, чтобы помочь им найти полости, карманы для связывания воды, неожиданные атомные перекрытия или определить проблемные области в структуре белка. Белковые структуры высокого качества должны иметь относительно небольшое количество остатков с фракционным объемом больше 1,20 или меньше 0,80.

История

Первоначально выпущенный в 2002 году, веб-сервер VADAR претерпел ряд изменений и обновлений (теперь в версии 1.8). Последняя версия веб-сервера VADAR поддерживает отправку файлов в формате PDB или номеров доступа PDB и генерирует обширные таблицы и высококачественные графики для количественной и качественной оценки белковых структур, определенных с помощью рентгеновской кристаллографии , ЯМР-спектроскопии , 3D-потоков или гомологии. моделирование . Отдельный веб-сайт поддерживает анализ нескольких белковых цепей, который может быть получен в результате стандартного определения структуры ЯМР.

Смотрите также

• Кристаллография
• DSSP (алгоритм оценки водородной связи)
• Ядерный магнитный резонанс
• Пакет и сервер для оценки структуры белка (PROSESS)
• Прогноз структуры белка
• Разрешение по прокси (ResProx)
• Среднеквадратичное отклонение
• Структурная биоинформатика
• Проверка структуры

Рекомендации