Рибосомный белок - Ribosomal protein

Большая рибосомная субъединица ( PDB : 1FFK ).

Небольшая рибосомная субъединица ( PDB : 1FKA ).

Две рибосомные субъединицы. Белки показаны синим цветом, а цепи РНК - коричневым и желтым.

Рибосомных белков ( г-белок или rProtein ) является любой из белков , которые, в сочетании с рРНК , входящих в состав рибосомных субъединиц , участвующих в клеточном процессе перевода . E. coli , другие бактерии и археи имеют малую субъединицу 30S и большую субъединицу 50S, тогда как люди и дрожжи имеют малую субъединицу 40S и большую субъединицу 60S. Эквивалентные субъединицы часто по-разному нумеруются у бактерий, архей, дрожжей и людей.

Большая часть знаний об этих органических молекулах получена в результате изучения рибосом E. coli . Все рибосомальные белки были изолированы, и было произведено множество специфических антител. Они, вместе с электронной микроскопией и использованием определенных реактивов, позволили определить топографию белков в рибосоме. Совсем недавно почти полная (почти) атомная картина рибосомных белков появилась на основе последних данных крио-ЭМ с высоким разрешением (включая PDB : 5AFI ).

Сохранение

Древо жизни 2016 года с использованием 16 универсально консервативных последовательностей рибосомных белков

Рибосомные белки являются одними из наиболее консервативных белков среди всех форм жизни. Среди 40 белков, обнаруженных в различных малых рибосомных субъединицах (RPS), 15 субъединиц универсально консервативны у прокариот и эукариот. Однако 7 субъединиц обнаружены только у бактерий (bS21, bS6, bS16, bS18, bS20, bS21 и bTHX), а 17 субъединиц обнаружены только у архей и эукариот. Обычно 22 белка обнаруживаются в малых субъединицах бактерий и 32 - в дрожжах, человеке и, скорее всего, в большинстве других видов эукариот. Двадцать семь (из 32) белков малых рибосомных субъединиц эукариот также присутствуют в архее (рибосомный белок не обнаруживается исключительно в архее), подтверждая, что они более тесно связаны с эукариотами, чем с бактериями.

Среди большой рибосомной субъединицы (RPL) 18 белков являются универсальными, то есть обнаруживаются как у бактерий, эукариот, так и у архей. 14 белков можно найти только в бактериях, а 27 белков - только у архей и эукариот. Опять же, у архей нет уникальных белков.

Сущность

Несмотря на их высокую сохранность на протяжении миллиардов лет эволюции, отсутствие нескольких рибосомных белков у некоторых видов показывает, что рибосомные субъединицы добавлялись и терялись в ходе эволюции. Это также находит свое отражение в том факте, что некоторые рибосомные белки, по-видимому, не являются важными при удалении. Например, в E. coli девять рибосомных белков (uL15, bL21, uL24, bL27, uL29, uL30, bL34, uS9 и uS17) не являются необходимыми для выживания при удалении. Вместе с предыдущими результатами 22 из 54 генов рибосомных белков E. coli могут быть индивидуально удалены из генома. Точно так же 16 рибосомных белков (uL1, bL9, uL15, uL22, uL23, bL28, uL29, bL32, bL33.1, bL33.2, bL34, bL35, bL36, bS6, bS20 и bS21) были успешно удалены в Bacillus subtilis . В сочетании с предыдущими сообщениями было показано, что 22 рибосомных белка не являются необходимыми для B. subtilis , по крайней мере, для пролиферации клеток.

сборка

В кишечной палочке

Рибосома E. coli содержит около 22 белков в малой субъединице (помеченные от S1 до S22) и 33 белка в большой субъединице (несколько нелогично названные от L1 до L36). Все они различны, за тремя исключениями: один белок содержится в обеих субъединицах (S20 и L26), L7 и L12 представляют собой ацетилированные и метилированные формы одного и того же белка, а L8 представляет собой комплекс L7 / L12 и L10. Кроме того, известно, что L31 существует в двух формах: полной длиной 7,9 килодальтон (кДа) и фрагментированной 7,0 кДа. Вот почему количество белков в рибосоме составляет 56. За исключением S1 (с молекулярной массой 61,2 кДа), другие белки имеют массу от 4,4 до 29,7 кДа.

Недавние протеомные эксперименты de novo, в которых авторы охарактеризовали промежуточные соединения сборки рибосом in vivo и связанные с ними факторы сборки из клеток Escherichia coli дикого типа с использованием подхода общей количественной масс-спектрометрии (qMS), подтвердили присутствие всех известных малых и больших компонентов субъединиц и идентифицировали в общей сложности 21 известный и потенциально новый фактор сборки рибосом, который совмещается с различными рибосомными частицами.

Расположение в малой субъединице рибосомы

В небольшой (30S) субъединице рибосом E. coli белки, обозначенные uS4, uS7, uS8, uS15, uS17, bS20, независимо связываются с 16S рРНК. После сборки этих первичных связывающих белков uS5, bS6, uS9, uS12, uS13, bS16, bS18 и uS19 связываются с растущей рибосомой. Эти белки также усиливают добавление uS2, uS3, uS10, uS11, uS14 и bS21. Связывание белков со спиральными соединениями важно для инициирования правильной третичной складки РНК и организации общей структуры. Почти все белки содержат один или несколько глобулярных доменов. Более того, почти все они содержат длинные удлинения, которые могут связываться с РНК в далеко идущих областях. Дополнительная стабилизация происходит за счет основных остатков белков, поскольку они нейтрализуют отталкивание заряда основной цепи РНК. Белковые взаимодействия также существуют, чтобы удерживать структуру вместе за счет электростатических и водородных связей. Теоретические исследования указывают на коррелированные эффекты связывания с белками на аффинности связывания в процессе сборки.

У эукариот

Рибосомы эукариот содержат 79–80 белков и четыре молекулы рибосомной РНК (рРНК). Общие или специализированные шапероны солюбилизируют рибосомные белки и облегчают их импорт в ядро . Сборка эукариотической рибосомы, по-видимому, управляется рибосомными белками in vivo, когда сборке также помогают шапероны. Большинство рибосомных белков собираются с рРНК котранскрипционно, становясь более стабильными по мере сборки, и активные сайты обеих субъединиц конструируются последними.

Таблица рибосомальных белков

В прошлом для одного и того же рибосомального белка у разных организмов использовались разные номенклатуры. Мало того, что имена не совпадали по доменам; имена также различались у организмов внутри домена, таких как люди и S. cervisiae , оба эукариоты. Это произошло из-за того, что исследователи присвоили имена до того, как последовательности были известны, что вызвало проблемы для последующих исследований. В следующих таблицах используется унифицированная номенклатура Ban et al, 2014. Та же номенклатура используется в «семейном» курировании UniProt .

В общем, клеточные рибосомные белки следует называть просто с использованием кросс-доменного имени, например «uL14» для того, что в настоящее время называется L23 у людей. Для органеллярных версий используется суффикс, так что «uL14m» относится к митохондриальному uL14 человека ( MRPL14 ). Белки, специфичные для органелл, используют свои собственные префиксы междоменов, например «mS33» для MRPS33 и «cL37» для PSRP5. (См. Две последующие цитаты, также частично из Ban N, для номенклатуры органелл.)

Смотрите также

• Сайт связывания рибосомы альфа-оперона
• Лидер рибосомного белка L20
• Митохондриальная рибосома , список ее белковых субъединиц

использованная литература

дальнейшее чтение

внешние ссылки

• 30S Рибосомные белки на biochem.umd.edu
• Рибосомный белок + в Национальной медицинской библиотеке США по медицинским предметным рубрикам (MeSH)
• Визуализация номенклатуры рибосомных белков от Ban et al., С аннотированными структурами клеточных и органелларных рибосом