Нейротоксин морского анемона - Sea anemone neurotoxin
| Нейротоксин анемона | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 Структура нейротоксина ATX Ia из Anemonia sulcata .
| |||||||||
| Идентификаторы | |||||||||
| Символ | Toxin_4 | ||||||||
| Pfam | PF00706 | ||||||||
| Клан пфам | CL0075 | ||||||||
| ИнтерПро | IPR000693 | ||||||||
| SCOP2 | 1atx / SCOPe / SUPFAM | ||||||||
| OPM суперсемейство | 54 | ||||||||
| Белок OPM | 1apf | ||||||||
| |||||||||
| Антигипертензивный протеин BDS-I / II | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 Структура антигипертензивного и противовирусного белка BDS-I морского анемона Anemonia sulcata .
| |||||||||
| Идентификаторы | |||||||||
| Символ | BDS_I_II | ||||||||
| Pfam | PF07936 | ||||||||
| Клан пфам | CL0075 | ||||||||
| ИнтерПро | IPR012414 | ||||||||
| SCOP2 | 2bds / SCOPe / SUPFAM | ||||||||
| OPM суперсемейство | 54 | ||||||||
| Белок OPM | 1бдс | ||||||||
| |||||||||
Нейротоксин морского анемона - это название, данное нейротоксинам, вырабатываемым морскими анемонами, со связанной структурой и функцией. Нейротоксины морского анемона можно разделить на две функциональные группы, которые целенаправленно воздействуют либо на натриевые, либо на калиевые каналы.
Ряд белков принадлежит к семейству токсинов натриевых каналов, включая калитоксин и антоплеврин . Нейротоксины специфически связываются с натриевым каналом , тем самым задерживая его инактивацию во время передачи сигнала, что приводит к сильной стимуляции сокращения сердечной мышцы млекопитающих. Калитоксин 1 был обнаружен в нервно-мышечных препаратах ракообразных , где он увеличивает высвобождение медиатора, вызывая активацию аксонов . В этом белке присутствуют три дисульфидные связи.
Это семейство также включает антигипертензивные и противовирусные белки BDS-I ( P11494 ) и BDS-II ( P59084 ), экспрессируемые Anemonia viridis (ранее Anemonia sulcata ) . BDS-I организован в трехцепочечный антипараллельный бета-лист с дополнительным небольшим антипараллельным бета-листом на N-конце. Известно, что оба пептида специфически блокируют калиевый канал Kv3.4 и, таким образом, вызывают снижение артериального давления. Более того, они ингибируют цитопатические эффекты штамма вируса гепатита мышей MHV-A59 на клетки печени мышей неизвестным механизмом.
Семейство токсинов калиевых каналов включает калисептин и каликлюдины, а также было выделено из Anemonia viridis .
Смотрите также
Рекомендации
 |
Эта статья о мембранном белке незавершена . Вы можете помочь Википедии, расширив ее . |