Саркомер - Sarcomere

"A-band" перенаправляется сюда. Для использования в других целях, см . Полоса .
Саркомер
Sarcomere.gif
Изображение саркомера
Подробности
Часть Поперечно-полосатые мышцы
Идентификаторы
латинский саркомерум
MeSH D012518
TH H2.00.05.0.00008
FMA 67895
Анатомические термины микроанатомии

Саркомера (греческий σάρξ саркс «плоть», μέρος мерос «часть») является наименьшим функциональной единицей поперечнополосатой мышечной ткани . Это повторяющаяся единица между двумя Z-линиями. Скелетные мышцы состоят из тубулярных мышечных клеток (называемых мышечными волокнами или миофибриллами), которые образуются во время эмбрионального миогенеза . Мышечные волокна содержат многочисленные трубчатые миофибриллы . Миофибриллы состоят из повторяющихся участков саркомеров, которые под микроскопом выглядят как чередующиеся темные и светлые полосы. Саркомеры состоят из длинных волокнистых белков в виде нитей, которые скользят мимо друг друга, когда мышца сокращается или расслабляется. Costamere является другим компонентом , который соединяет саркомер к сарколемме .

Двумя важными белками являются миозин , который образует толстую нить, и актин , который формирует тонкую нить. Миозин имеет длинный волокнистый хвост и шаровидную головку, которая связывается с актином. Головка миозина также связывается с АТФ , который является источником энергии для движения мышц. Миозин может связываться с актином только тогда, когда сайты связывания на актине подвергаются воздействию ионов кальция.

Молекулы актина связаны с Z-линией, которая образует границы саркомера. Другие полосы появляются, когда саркомер расслаблен.

Миофибриллы гладкомышечных клеток не расположены в саркомеры.

Группы

Сокращение мышц на основе теории скользящих нитей

Саркомеров дают скелетной и сердечной мышцы их Исчерченные внешний вид , который первым описал Ван Левенгук .

  • Саркомер определяется как сегмент между двумя соседними Z-линиями (или Z-дисками). На электронных микрофотографиях поперечно-полосатой мышцы Z-линия (от немецкого «zwischen» означает « между» ) появляется между I-полосами в виде темной линии, которая закрепляет актиновые миофиламенты.
  • Вокруг Z-линии находится область I-диапазона (для изотропного ). I-полоса - это зона тонких нитей, на которую не накладываются толстые нити (миозин).
  • За I-полосой следует A-полоса (для анизотропии ). Названы из-за их свойств под микроскопом в поляризованном свете . Полоса А содержит всю длину одной толстой нити. Анизотропная полоса содержит как толстые, так и тонкие волокна .
  • Внутри диапазона А находится более светлая область, называемая зоной Н (от немецкого «heller», более яркая ). Названы из-за их более светлого внешнего вида под поляризационным микроскопом. H-полоса - это зона толстых нитей, в которой нет актина.
  • Внутри H-зоны проходит тонкая M-линия (от немецкого «mittel», что означает середина ), появляется в середине саркомера, образованного перекрестно соединяющими элементами цитоскелета.

Отношения между белками и областями саркомера следующие:

  • Актиновые нити, тонкие нити, являются основным компонентом I-полосы и переходят в A-полосу.
  • Миозиновые нити, толстые нити, биполярны и проходят через А-полосу. Они сшиты в центре полосой М.
  • Гигантский белок тайтин (коннектин) простирается от Z-линии саркомера, где он связывается с системой толстых филаментов (миозин), до M-полосы, где, как считается, он взаимодействует с толстыми филаментами. Титин (и его изоформы сплайсинга) - это самый крупный высокоэластичный белок, встречающийся в природе. Он обеспечивает сайты связывания для множества белков и, как полагают, играет важную роль в качестве правителя саркомеров и схемы сборки саркомера.
  • Предполагается , что другой гигантский белок, небулин , распространяется вдоль тонких волокон и всей I-полосы. Считается, что, подобно тайтину, он действует как молекулярная линейка для сборки тонких нитей.
  • Несколько белков, важных для стабильности саркомерной структуры, обнаружены в Z-линии, а также в M-полосе саркомера.
  • Актиновые филаменты и молекулы тайтина поперечно связаны в Z-диске через альфа-актинин белка Z-линии.
  • Белки M-полосы миомезин, а также C-белок сшивают систему толстых филаментов (миозины) и часть M-полосы тайтина (эластичные филаменты).
  • М-линия также связывает креатинкиназу, которая облегчает реакцию АДФ и фосфокреатина на АТФ и креатин.
  • Взаимодействие между актиновыми и миозиновыми филаментами в А-полосе саркомера отвечает за сокращение мышц (на основе модели скользящего филамента ).

Сокращение

Основная статья: сокращение мышц

Белок тропомиозин покрывает миозин-связывающие участки молекул актина в мышечной клетке. Чтобы мышечная клетка сократилась, тропомиозин должен быть перемещен, чтобы открыть участки связывания на актине. Ионы кальция связываются с молекулами тропонина С (которые рассредоточены по всему белку тропомиозина) и изменяют структуру тропомиозина, заставляя его открывать сайт связывания поперечного мостика на актине.

Концентрация кальция в мышечных клетках контролируется саркоплазматическим ретикулумом , уникальной формой эндоплазматического ретикулума в саркоплазме .

Мышечные клетки стимулируются, когда двигательный нейрон высвобождает нейромедиатор ацетилхолин , который проходит через нервно-мышечное соединение (синапс между конечным бутоном нейрона и мышечной клеткой). Ацетилхолин связывается с постсинаптическим никотиновым рецептором ацетилхолина . Изменение конформации рецептора позволяет притоку ионов натрия и инициированию постсинаптического потенциала действия . Потенциал действия затем проходит по Т-канальцам (поперечным канальцам), пока не достигнет саркоплазматической сети. Здесь деполяризованная мембрана активирует потенциалзависимые кальциевые каналы L-типа , присутствующие в плазматической мембране. Кальциевые каналы L-типа находятся в тесной связи с рецепторами рианодина, присутствующими в саркоплазматической сети. Входящий поток кальция из кальциевых каналов L-типа активирует рианодиновые рецепторы для высвобождения ионов кальция из саркоплазматического ретикулума. Этот механизм называется кальциевым высвобождением кальция (CICR). Неизвестно, вызывает ли открытие рианодиновых рецепторов физическое открытие кальциевых каналов L-типа или присутствие кальция. Отток кальция обеспечивает доступ головкам миозина к участкам связывания поперечного мостика с актином, что способствует сокращению мышц.

Сокращение мышц заканчивается, когда ионы кальция закачиваются обратно в саркоплазматический ретикулум, позволяя сократительному аппарату и, таким образом, мышечным клеткам расслабиться.

При сокращении мышцы A-полосы не меняют своей длины (1,85 мкм в скелетных мышцах млекопитающих), тогда как I-полосы и H-зона укорачиваются. Это приводит к тому, что линии Z сближаются.

Отдыхать

В состоянии покоя головка миозина связана с молекулой АТФ в низкоэнергетической конфигурации и не может получить доступ к сайтам связывания поперечного мостика на актине. Однако миозиновая головка может гидролизовать АТФ в аденозиндифосфат (АДФ и неорганический фосфат-ион. Часть энергии, высвобождаемой в этой реакции, изменяет форму миозиновой головки и превращает ее в высокоэнергетическую конфигурацию. За счет процесса связывания) к актину головка миозина высвобождает АДФ и неорганический фосфат-ион, изменяя свою конфигурацию обратно на низкоэнергетическую. Миозин остается прикрепленным к актину в состоянии, известном как окоченение , до тех пор, пока новый АТФ не свяжет головку миозина. АТФ к миозину высвобождает актин путем диссоциации поперечного мостика.АтФ-связанный миозин готов к другому циклу, начиная с гидролиза АТФ.

Полоса А видна в виде темных поперечных линий на миофибриллах; I-полоса видна как слегка окрашенные поперечные линии, а Z-линия видна как темные линии, разделяющие саркомеры на уровне светового микроскопа.

Место хранения

Большинство мышечных клеток хранят достаточно АТФ только для небольшого числа мышечных сокращений. Хотя мышечные клетки также накапливают гликоген , большая часть энергии, необходимой для сокращения, поступает из фосфагенов. Один из таких фосфагенов , креатинфосфат , используется для обеспечения АДФ фосфатной группой для синтеза АТФ у позвоночных .

Сравнительная структура

Структура саркомера влияет на его функцию несколькими способами. Перекрытие актина и миозина приводит к появлению кривой длина-напряжение , которая показывает, как уменьшается выходная сила саркомера, если мышца растягивается так, что меньше поперечных мостиков может образовываться или сжиматься до тех пор, пока актиновые филаменты не столкнутся друг с другом. Длина актиновых и миозиновых нитей (вместе взятая как длина саркомера) влияет на силу и скорость - более длинные саркомеры имеют больше поперечных мостиков и, следовательно, большую силу, но имеют меньший диапазон укорочения. Позвоночные имеют очень ограниченный диапазон длин саркомеров, с примерно одинаковой оптимальной длиной (длина при пиковом напряжении длины) во всех мышцах человека, а также между видами. Однако членистоногие демонстрируют огромные различия (более семи раз) в длине саркомера как между видами, так и между мышцами у одного человека. Причины отсутствия существенной изменчивости саркомеров у позвоночных до конца не известны.

использованная литература

  1. ^ Бига, Линдси М .; Доусон, Сьерра; Харвелл, Эми (2019). «10.2 Скелетные мышцы» . Анатомия и физиология . OpenStax / Государственный университет Орегона . Проверено 22 мая 2021 года .
  2. ^ a b c Рис, Джейн; Кэмпбелл, Нил (2002). Биология . Сан-Франциско: Бенджамин Каммингс . ISBN  0-8053-6624-5.
  3. ^ Martonosi, AN (2000-01-01). «Электричество животных, Са2 + и сокращение мышц. Краткая история исследования мышц» . Acta Biochimica Polonica . 47 (3): 493–516. DOI : 10,18388 / abp.2000_3974 . ISSN  0001-527X . PMID  11310955 .
  4. ^ a b c Либер (2002). Структура, функция и пластичность скелетных мышц: физиологические основы реабилитации (2-е изд.). Липпинкотт Уильямс и Уилкинс. ISBN 978-0781730617.

внешние ссылки