Рубредоксин - Rubredoxin
| Рубредоксин | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 домен II рубредоксина из pseudomonas oleovorans
| |||||||||
| Идентификаторы | |||||||||
| Условное обозначение | Рубредоксин | ||||||||
| Pfam | PF00301 | ||||||||
| Клан пфам | CL0045 | ||||||||
| ИнтерПро | IPR004039 | ||||||||
| ПРОФИЛЬ | PDOC00179 | ||||||||
| SCOP2 | 7rxn / SCOPe / SUPFAM | ||||||||
| |||||||||
Рубредоксины - это класс низкомолекулярных железосодержащих белков, обнаруженных у бактерий, метаболизирующих серу, и архей . Иногда рубредоксины классифицируют как железо-серные белки ; однако, в отличие от железо-серных белков, рубредоксины не содержат неорганических сульфидов. Подобно цитохромам , ферредоксинам и белкам Риске , рубредоксины участвуют в переносе электронов в биологических системах.
Состав
Решены трехмерные структуры ряда рубредоксинов. Складка принадлежит к классу α + β с 2 α-спиралями и 2-3 β-нитями. Активный центр рубредоксина содержит ион железа, который координирован серой четырех консервативных остатков цистеина, образующих почти правильный тетраэдр. Иногда это обозначается как система [1Fe-0S] или Fe 1 S 0 по аналогии с номенклатурой белков железо-сера. Несмотря на то , что подавляющее большинство rubredoxins растворимы, существует мембраносвязанных rubredoxin, упоминается как rubredoxin А , в оксигенных фотоавтотрофов .
Рубредоксины осуществляют процессы одноэлектронного переноса. Центральный атом железа изменяется между состояниями окисления +2 и +3 . В обоих состояниях окисления металл остается высокоспиновым , что помогает минимизировать структурные изменения. Восстановительный потенциал из rubredoxin , как правило , в диапазоне от +50 мВ до -50 мВ.
Этот белок железо-сера является переносчиком электронов, и легко различить изменения его металлического центра: окисленное состояние красноватое (из-за переноса заряда лиганда на металл), а восстановленное состояние бесцветное (поскольку электронный переход имеет энергию невидимого для человеческого глаза инфракрасного уровня).
Рубредоксин в некоторых биохимических реакциях
-
EC 1.14.15.2 камфорная 1,2-монооксигеназа [(+) - камфора, восстановленный рубредоксин: оксидоредуктаза кислорода (1,2-лактонизирующая)]
- (+) - борнан-2,5-дион + восстановленный рубредоксин + O 2 = 5-оксо-1,2-камфолид + окисленный рубредоксин + H 2 O
-
EC 1.14.15.3 алкан-1-монооксигеназа (алкан, восстановленный рубредоксин: кислород-1-оксидоредуктаза)
- октан + восстановленный рубредоксин + O 2 = 1-октанол + окисленный рубредоксин + H 2 O
-
EC 1.15.1.2 супероксидредуктаза (рубредоксин: супероксид оксидоредуктаза)
- восстановленный рубредоксин + супероксид + 2 H + = рубредоксин + H 2 O 2
-
EC 1.18.1.1 рубредоксин - НАД + редуктаза (рубредоксин: НАД + оксидоредуктаза)
- восстановленный рубредоксин + НАД + = окисленный рубредоксин + НАДН + Н +
-
EC 1.18.1.4. Рубредоксин - НАД (Ф) + редуктаза (рубредоксин: НАД (Ф) + оксидоредуктаза)
- восстановленный рубредоксин + NAD (P) + = окисленный рубредоксин + NAD (P) H + H +
Скорость передачи электронов
Скорость самообмена электронов наиболее точно определяется шириной линии ядерного магнитного резонанса, поскольку ионы Fe 2+ дают уширение парамагнитного пика, в то время как ион Fe + является диамагнитным и, следовательно, не вызывает уширения.
Скорость переноса электронов имеет три параметра: они зависят от электронного взаимодействия, энергии реорганизации и свободной энергии реакции (Δ G °).
Белковый механизм и эффекты
Амидная NH-S-Cys H-связь снижает энергию реорганизации внутренней сферы, обеспечивая более быстрый перенос электронов, а затвор Leu стабилизирует восстановленную форму Fe 2+, сдвигает окислительно-восстановительный потенциал к более положительным значениям E 0 . Белковый механизм переноса электронов рубредоксина состоит из двух этапов. Первый эффект протеина заключается в увеличении длин связей железо-сера при восстановлении и сокращении длин водородных связей, обеспечивающих лучшую электростатическую стабилизацию отрицательного заряда. Другой эффект белка - это стробирующий механизм, который создается конформационными изменениями лейцина 41. Лейцин 41 имеет неполярную боковую цепь, которая делает возможным временное проникновение молекул воды. Это увеличивает полярность среды окислительно-восстановительного сайта. Боковая цепь лейцина 41 имеет две различные конформации; восстановленная и окисленная форма. Конформация в восстановленной форме является открытой и позволяет молекулам воды вблизи активного центра [Fe (S-Cys) 4] 2+ и стабилизировать более высокий суммарный положительный заряд восстановленной степени окисления Fe 2+ . Это смещает потенциал на 50 мВ более положительно, как показывает сайт направленного мутагенеза лейцин 41 - аланин, сдвиг окислительно-восстановительного потенциала Fe 3 + / 2 + на 50 мВ более положительный. Конформация позволяет проникать молекулам воды, что позволяет образовывать прочную водородную связь.
Смотрите также
использованная литература
дальнейшее чтение
- Липпард SJ, Берг JM (1994). Основы биоинорганической химии . Книги университетских наук. ISBN 978-0-935702-72-9.
- Фраусто да Силва Дж., Уильямс Р. (2001). Биологическая химия элементов: неорганическая химия жизни (2-е изд.). Издательство Оксфордского университета. ISBN 978-0-19-850848-9.