N-конец - N-terminus

Тетрапептид (пример: Val - Gly - Ser - Ала ) с зеленым выделена N-концевой альфа-аминокислота (например: L - валин ) , а синяя заметной С-концевой альфа-аминокислота (пример: L - аланин ). Этот тетрапептид может кодироваться последовательностью мРНК 5'- GUU GGU AGU GCU -3 '.

N-конец (также известный как амино-конца , NH 2 -terminus , N-концевой или амин-конец ) является началом белка или полипептида со ссылкой на свободный амин группы (-NH 2 ) , расположенной в конце полипептида. Внутри пептида аминогруппа связана с другой карбоксильной группой в белке, образуя цепь, но поскольку конечная аминокислота белка связана только на карбокси-конце, оставшаяся свободная аминогруппа называется N- конечная остановка. По соглашению, пептидные последовательности записываются с N-конца на C-конец слева направо (в системах записи LTR ). Это коррелирует направление трансляции с направлением текста (потому что, когда белок транслируется с матричной РНК , он создается от N-конца к C-концу - аминокислоты добавляются к карбоксильному концу).

Химия

Каждая аминокислота имеет аминогруппу и карбоксильную группу . Аминокислоты соединяются друг с другом пептидными связями, которые образуются в результате реакции дегидратации , при которой карбоксильная группа одной аминокислоты соединяется с аминогруппой следующей последовательно с образованием полипептидной цепи. Цепь имеет два конца - аминогруппу, N-конец, и несвязанную карбоксильную группу, C-конец .

Когда белок транслируется с информационной РНК , он создается от N-конца до C-конца. Амино-конец аминокислоты (на заряженной тРНК ) на стадии удлинения трансляции присоединяется к карбоксильному концу растущей цепи. Так как стартовый кодон из генетического кода кодов для аминокислоты метионина , большинство последовательностей белка начинаются с метионина (или, в бактерии, митохондрии и хлоропласты , модифицированная версия N -formylmethionine , fMet). Однако некоторые белки модифицируются посттрансляционно , например, путем отщепления от предшественника белка , и поэтому могут иметь разные аминокислоты на своем N-конце.

Функция

N-концевые сигналы нацеливания

N-конец - это первая часть белка, которая выходит из рибосомы во время биосинтеза белка . Он часто содержит последовательности сигнальных пептидов , «внутриклеточные почтовые индексы », которые направляют доставку белка к нужной органелле . Сигнальный пептид обычно удаляется по месту назначения сигнальной пептидазой . N-концевая аминокислота белка является важной детерминантой его периода полужизни (вероятности разложения). Это называется правилом N-конца .

Сигнальный пептид

N-концевой сигнальный пептид распознается частицей распознавания сигнала (SRP) и приводит к нацеливанию белка на секреторный путь . В эукариотических клетках эти белки синтезируются в шероховатом эндоплазматическом ретикулуме . В прокариотических клетках белки транспортируются через клеточную мембрану . В хлоропластах сигнальные пептиды нацелены на белки тилакоидов .

Пептид нацеливания на митохондрии

N-концевой митохондриальный нацеливающий пептид (mtTP) позволяет белку импортироваться в митохондрии .

Пептид нацеливания на хлоропласт

Пептид нацеливания на N-концевой хлоропласт (cpTP) позволяет белку импортироваться в хлоропласт .

N-концевые модификации

N-концы белка могут быть модифицированы ко- или посттрансляционно. Модификации включают удаление инициатора метионина (iMet) аминопептидазами , присоединение небольших химических групп, таких как ацетил , пропионил и метил , и добавление мембранных якорей, таких как пальмитоильная и миристоильная группы.

N-концевое ацетилирование

N-концевое ацетилирование - это форма модификации белка, которая может происходить как у прокариот, так и у эукариот . Было высказано предположение, что N-концевое ацетилирование может помешать белку следовать секреторному пути.

N-миристоилирование

N-конец можно модифицировать добавлением миристоильного якоря. Модифицируемые таким образом белки содержат согласованный мотив на своем N-конце в качестве сигнала модификации.

N-ацилирование

N-конец также может быть модифицирован путем добавления якоря жирной кислоты с образованием N-ацилированных белков. Наиболее распространенной формой такой модификации является добавление пальмитоильной группы.

Смотрите также

  • C-конец
  • TopFIND , научная база данных, охватывающая протеазы , специфичность их сайтов расщепления, субстраты, ингибиторы и концевые белковые окончания, возникающие в результате их активности

Рекомендации