Миофиламент - Myofilament

Миофиламент
Миофиламент
Подробности
Часть	Миофибриллы
Идентификаторы
латинский	миофиламент
TH	H2.00.05.0.00006
FMA	67897
Анатомические термины микроанатомии [ редактировать в Викиданных ]

Миофиламентов являются два белка волокна из миофибрилл в мышечных клетках . Эти два белка - миозин и актин - это сократительные белки, участвующие в сокращении мышц . Две филаменты - толстая, состоящая в основном из миозина, и тонкая, состоящая в основном из актина.

Типы мышечной ткани - поперечно-полосатая скелетная мышца и сердечная мышца , косо-поперечно-полосатая мышца (встречается у некоторых беспозвоночных ) и гладкая мышца без поперечной полосы . Различное расположение миофиламентов создает разные мышцы. Поперечно-полосатая мышца имеет поперечные тяжи нитей. В косо-полосатой мышце нити расположены в шахматном порядке. Гладкая мышца имеет неправильное расположение нитей.

Структура

Мышечные волокна, показывающие толстые и тонкие миофиламенты миофибриллы .

Существует три различных типа миофиламентов: толстые, тонкие и эластичные.

• Толстые нити состоят в основном из белкового миозина . Каждая толстая нить имеет диаметр примерно 15 нм и состоит из нескольких сотен молекул миозина. Молекула миозина имеет форму клюшки для гольфа с хвостом, образованным двумя переплетенными цепями, и двойной шаровидной головкой, выступающей из него под углом. Половина головок миозина наклонена влево, а половина - вправо, создавая в середине волокна область, известную как М-область или голая зона .
• Тонкие филаменты имеют диаметр 7 нм и состоят в основном из белка актина , в частности нитчатого F-актина . Каждая цепь F-актина состоит из цепочки субъединиц, называемых глобулярным G-актином . Каждый G-актин имеет активный сайт, который может связываться с головкой молекулы миозина. Каждая тонкая нить также содержит от 40 до 60 молекул тропомиозина , белка, который блокирует активные участки тонких нитей, когда мышца расслаблена. С каждой молекулой тропомиозина связан более мелкий кальций-связывающий белок, называемый тропонином . Все тонкие нити прикрепляются к Z-линии .
• Эластичные нити диаметром 1 нм состоят из большого упругого белка тайтина . Они проходят через сердцевину каждой толстой нити и прикрепляют ее к Z-линии, конечной точке саркомера . Титин также стабилизирует толстую нить, центрируя ее между тонкими нитями. Это также помогает предотвратить чрезмерное растяжение толстой нити, которая отскакивает, как пружина, всякий раз, когда растягивается мышца.

Функция

Белковый комплекс, состоящий из актина и миозина, сократительных белков, иногда называют актомиозином . В поперечно-полосатых скелетных и сердечных мышцах актиновые и миозиновые филаменты имеют определенную и постоянную длину порядка нескольких микрометров, что намного меньше длины удлиненной мышечной клетки (до нескольких сантиметров в случае клеток скелетных мышц человека. ).). Филаменты организованы в повторяющиеся субъединицы по длине миофибриллы. Эти субъединицы называются саркомерами .

Сократительная природа этого белкового комплекса основана на структуре толстых и тонких волокон. Толстая нить, миозин , имеет двуглавую структуру с головками, расположенными на противоположных концах молекулы. Во время сокращения мышц головки миозиновых нитей прикрепляются к противоположно ориентированным тонким нитям актина и тянут их друг за другом. Действие прикрепления миозина и движения актина приводит к укорачиванию саркомера. Сокращение мышц состоит из одновременного укорачивания нескольких саркомеров.

Сокращение мышечных волокон

Терминал аксона моторного нейрона высвобождает нейротрансмиттер , ацетилхолин , который диффундирует через синаптическую щель и связывается с мембраной мышечного волокна. Это деполяризует мембрану мышечного волокна, и импульс проходит к саркоплазматической сети мышцы через поперечные канальцы. Затем ионы кальция высвобождаются из саркоплазматического ретикулума в саркоплазму и впоследствии связываются с тропонином . Тропонин и связанный с ним тропомиозин претерпевают конформационные изменения после связывания кальция и открывают сайты связывания миозина на актине , тонком филаменте. Затем волокна актина и миозина образуют связи. После связывания миозин тянет актиновые нити друг к другу или внутрь. Таким образом происходит сокращение мышц, и саркомер укорачивается по мере этого процесса.

Расслабление мышечных волокон

Фермента ацетилхолинэстеразы ломается ацетилхолина и эта стимуляция прекращается мышечных волокон. Активный транспорт перемещает ионы кальция обратно в саркоплазматический ретикулум мышечного волокна. АТФ вызывает разрыв связи между актином и миозиновыми нитями. Тропонин и тропомиозин возвращаются к своей исходной конформации и тем самым блокируют сайты связывания на актиновой нити. Мышечные волокна расслабляются, и весь саркомер удлиняется. Теперь мышечное волокно подготовлено к следующему сокращению.

Ответ на упражнение

Изменения, происходящие с миофиламентами в ответ на упражнения, давно стали предметом интереса физиологов и спортсменов, которые полагаются на их исследования в отношении самых передовых методов тренировок. Спортсмены, участвующие в различных спортивных мероприятиях, особенно заинтересованы в том, чтобы узнать, какой тип тренировочного протокола приведет к выработке максимальной силы от мышцы или набора мышц, поэтому большое внимание было уделено изменениям миофиламента при приступах хронических и острых форм. упражнение.

Хотя точный механизм изменения миофиламентов в ответ на физическую нагрузку все еще изучается у млекопитающих, некоторые интересные подсказки были обнаружены у чистокровных скаковых лошадей. Исследователи изучали наличие мРНК в скелетных мышцах лошадей трижды; непосредственно перед тренировкой, сразу после тренировки и через четыре часа после тренировки. Они сообщили о статистически значимых различиях в мРНК генов, специфичных для продукции актина . Это исследование предоставляет доказательства механизмов как немедленной, так и отсроченной реакции миофиламентов на упражнения на молекулярном уровне.

Совсем недавно изменения белков миофиламентов были изучены у людей в ответ на тренировки с отягощениями. Опять же, исследователи не до конца понимают молекулярные механизмы изменений, и изменение состава волокон в миофиламентах, возможно, не является ответом, на который многие спортсмены давно предполагали. В этом исследовании изучали удельное напряжение мышц четырехглавой мышцы бедра и латеральной широкой мышцы бедра у 42 молодых людей. Исследователи сообщают об увеличении удельного мышечного напряжения на 17% после периода тренировок с отягощениями, несмотря на уменьшение присутствия MyHC, тяжелой цепи миозина. В этом исследовании делается вывод об отсутствии четкой взаимосвязи между составом волокон и мышечным напряжением in vivo, а также свидетельств укладки миофиламентов в тренированных мышцах.

Исследовательская работа

Другими многообещающими областями исследований, которые могут пролить свет на точную молекулярную природу ремоделирования белка в мышцах, вызванного физической нагрузкой, может быть изучение родственных белков, участвующих в архитектуре клетки, таких как десмин и дистрофин . Считается, что эти белки обеспечивают клеточный каркас, необходимый для сокращения актин-миозинового комплекса. Исследования десмина показали, что его присутствие значительно увеличилось в тестовой группе, подвергавшейся силовым тренировкам, в то время как не было никаких доказательств увеличения десмина при тренировках на выносливость. Согласно этому исследованию, не было обнаружено увеличения содержания дистрофина при тренировках с отягощениями или тренировках на выносливость. Возможно, изменения миофиламентов, вызванные упражнениями, затрагивают не только сократительные белки актин и миозин.

В то время как исследования ремоделирования мышечных волокон продолжаются, есть общепринятые факты о миофиламенте от Американского колледжа спортивной медицины. Считается, что увеличение мышечной силы происходит из-за увеличения размера мышечных волокон, а не за счет увеличения количества мышечных волокон и миофиламентов. Однако есть некоторые свидетельства того, что сателлитные клетки животных дифференцируются в новые мышечные волокна, а не просто обеспечивают функцию поддержки мышечным клеткам.

Ослабленная сократительная функция скелетных мышц также связана с состоянием миофибрилл. Недавние исследования показывают, что эти состояния связаны с изменением характеристик отдельных волокон из-за снижения экспрессии белков миофиламентов и / или изменений во взаимодействиях миозин-актиновых мостиков. Кроме того, адаптации на клеточном уровне и уровне миофиламентов связаны со снижением производительности всех мышц и всего тела.

использованная литература

внешние ссылки

• Схемы и пояснения на biomol.uci.edu