Гидрофобный эффект - Hydrophobic effect

Капля воды имеет сферическую форму, сводя к минимуму контакт с гидрофобным листом.

Гидрофобный эффект является наблюдаемой тенденцией неполярных веществ к агрегации в водном растворе , включают водные молекулы. Слово гидрофобный буквально означает «водобоязнь», и оно описывает сегрегацию воды и неполярных веществ, которая максимизирует водородные связи между молекулами воды и минимизирует площадь контакта между водой и неполярными молекулами. С точки зрения термодинамики, гидрофобный эффект - это изменение свободной энергии воды, окружающей растворенное вещество. Положительное изменение свободной энергии окружающего растворителя указывает на гидрофобность, тогда как отрицательное изменение свободной энергии подразумевает гидрофильность.

Гидрофобный эффект отвечает за разделение смеси масла и воды на два компонента. Он также отвечает за эффекты, связанные с биологией, в том числе: образование клеточных мембран и пузырьков, сворачивание белков , встраивание мембранных белков в неполярную липидную среду и ассоциации белок- малые молекулы . Следовательно, гидрофобный эффект необходим для жизни. Вещества, для которых наблюдается этот эффект, известны как гидрофобы .


Амфифилы

Амфифилы - это молекулы, которые имеют как гидрофобные, так и гидрофильные домены. Детергенты состоят из амфифилов, которые позволяют гидрофобным молекулам растворяться в воде, образуя мицеллы и бислои (как в мыльных пузырях ). Они также важны для клеточных мембран, состоящих из амфифильных фосфолипидов, которые предотвращают смешивание внутренней водной среды клетки с внешней водой.

Складывание макромолекул

В случае сворачивания белка гидрофобный эффект важен для понимания структуры белков, которые содержат гидрофобные аминокислоты (такие как глицин , аланин , валин , лейцин , изолейцин , фенилаланин , триптофан и метионин ), сгруппированные вместе в белке. Структуры водорастворимых белков имеют гидрофобное ядро, в котором боковые цепи скрыты от воды, что стабилизирует сложенное состояние. Заряженные и полярные боковые цепи расположены на открытой для растворителя поверхности, где они взаимодействуют с окружающими молекулами воды. Сведение к минимуму количества гидрофобных боковых цепей, подверженных воздействию воды, является основной движущей силой процесса сворачивания, хотя образование водородных связей внутри белка также стабилизирует структуру белка.

В энергетике из ДНК третичной структуры сборки были определена, будет обусловлена гидрофобным эффектом, в дополнении к Уотсону-Крику , который отвечает за последовательность селективности и укладку взаимодействий между ароматическими основаниями.

Очистка белков

В биохимии гидрофобный эффект можно использовать для разделения смесей белков на основе их гидрофобности. После колоночная хроматографии с гидрофобной стационарной фазой , такими как фенил - сефароз будет вызывать более гидрофобные белки путешествовать более медленно, в то время как менее гидрофобные те элюировании с колонками раньше. Для достижения лучшего разделения может быть добавлена ​​соль (более высокие концентрации соли увеличивают гидрофобный эффект), и ее концентрация уменьшается по мере продвижения разделения.

Причина

Динамические водородные связи между молекулами жидкой воды

Происхождение гидрофобного эффекта до конца не изучено. Некоторые утверждают, что гидрофобное взаимодействие в основном является энтропийным эффектом, возникающим из-за разрушения высокодинамичных водородных связей между молекулами жидкой воды неполярным растворенным веществом. Углеводородная цепь или подобная неполярная область большой молекулы неспособна образовывать водородные связи с водой. Введение такой поверхности, не связывающей водород, в воду вызывает нарушение сети водородных связей между молекулами воды. Водородные связи переориентируются по касательной к такой поверхности, чтобы минимизировать разрушение связанной водородной связью трехмерной сети молекул воды, и это приводит к структурированной водной «клетке» вокруг неполярной поверхности. Молекулы воды, образующие «клетку» (или клатрат ), имеют ограниченную подвижность. В сольватной оболочке мелких неполярных частиц ограничение составляет около 10%. Например, в случае растворенного ксенона при комнатной температуре было обнаружено ограничение подвижности на 30%. В случае более крупных неполярных молекул реориентационное и поступательное движение молекул воды в сольватной оболочке может быть ограничено в два-четыре раза; таким образом, при 25 ° C время переориентационной корреляции воды увеличивается с 2 до 4-8 пикосекунд. Как правило, это приводит к значительным потерям поступательной и вращательной энтропии молекул воды и делает процесс невыгодным с точки зрения свободной энергии в системе. Объединяясь вместе, неполярные молекулы уменьшают площадь поверхности, подверженную воздействию воды, и сводят к минимуму их разрушительный эффект.

Гидрофобный эффект может быть определен количественно путем измерения коэффициентов распределения неполярных молекул между водой и неполярными растворителями. Коэффициенты разделения могут быть преобразованы в свободную энергию переноса, которая включает энтальпийную и энтропийную составляющие, ΔG = ΔH - TΔS . Эти компоненты определены экспериментально калориметрическим методом . Было обнаружено, что гидрофобный эффект обусловлен энтропией при комнатной температуре из-за пониженной подвижности молекул воды в сольватной оболочке неполярного растворенного вещества; однако энтальпийный компонент энергии переноса оказался благоприятным, что означает усиление водородных связей вода-вода в сольватной оболочке из-за пониженной подвижности молекул воды. При более высокой температуре, когда молекулы воды становятся более подвижными, этот выигрыш в энергии уменьшается вместе с энтропийной составляющей. Гидрофобный эффект зависит от температуры, что приводит к «холодной денатурации » белков.

Гидрофобный эффект можно рассчитать путем сравнения свободной энергии сольватации с объемной водой. Таким образом, гидрофобный эффект можно не только локализовать, но и разложить на энтальпийный и энтропийный вклады.

Смотрите также

использованная литература

дальнейшее чтение