Кальпонин - Calponin

Домен гомологии кальпонина
1WYP.png
Домен CH от H.Sapiends Calponin 1. PDB 1wyp
Идентификаторы
Символ CH
Pfam PF00307
Клан пфам CL0188
ИнтерПро IPR001715
кальпонин 1, основной, гладкая мускулатура
1WYP.png
Структура раствора CH-домена человеческого кальпонина 1. Цветной рисунок радуги ( N-конец = синий, C-конец = красный).
Идентификаторы
Символ CNN1
Ген NCBI 1264
HGNC 2155
OMIM 600806
PDB 1WYP
RefSeq NM_001299
UniProt P51911
Прочие данные
Locus Chr. 19 п. 13.2-13.1
кальпонин 2
Идентификаторы
Символ CNN2
Ген NCBI 1265
HGNC 2156
OMIM 602373
RefSeq NM_004368
UniProt Q99439
Прочие данные
Locus Chr. 21 q11.1
кальпонин 3, кислый
Идентификаторы
Символ CNN3
Ген NCBI 1266
HGNC 2157
OMIM 602374
RefSeq NM_001839
UniProt Q6FHA7
Прочие данные
Locus Chr. 1 стр.22-стр21

Кальпонин - это белок, связывающий кальций . Кальпонин тонически подавляет АТФазную активность миозина в гладких мышцах. Фосфорилирование кальпонина протеинкиназой , которое зависит от связывания кальция с кальмодулином , снимает ингибирование кальпонином АТФазы гладких мышц .

Структура и функции

Кальпонин в основном состоит из α-спиралей с витками водородных связей. Это связывающий белок, состоящий из трех доменов. Эти домены в порядке появления представляют собой гомологию кальпонина (CH), регуляторный домен (RD) и Click-23, домен, который содержит повторы кальпонина . В домене CH кальпонин связывается с α-актином и филамином и связывается с актином в домене RD. Кальмодулин при активации кальцием может слабо связываться с доменом CH и ингибировать связывание кальпонина с α-актином. Кальпонин отвечает за связывание многих актин-связывающих белков, фосфолипидов и регулирует взаимодействие актин / миозин. Считается, что кальпонин отрицательно влияет на процесс образования костей, поскольку в больших количествах он экспрессируется в остеобластах .

Иммуногистохимия кальпонина в протоковой карциноме in situ , выделение миоэпителиальных клеток вокруг всех опухолевых клеток, тем самым исключая инвазивную протоковую карциному .

Рекомендации

внешняя ссылка