Бромид пероксидаза - Bromide peroxidase
| Бромид пероксидаза | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| |||||||||
| Идентификаторы | |||||||||
| Номер ЕС | 1.11.1.18 | ||||||||
| Базы данных | |||||||||
| IntEnz | Просмотр IntEnz | ||||||||
| BRENDA | BRENDA запись | ||||||||
| ExPASy | Просмотр NiceZyme | ||||||||
| КЕГГ | Запись в KEGG | ||||||||
| MetaCyc | метаболический путь | ||||||||
| ПРИАМ | профиль | ||||||||
| Структуры PDB | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| |||||||||
Бромид пероксидаза ( ЕС 1.11.1.18 , bromoperoxidase , галоидпероксидазы (неоднозначные) , эозинофилы пероксидаза ) представляет собой семейство ферментов с систематическим названием бромистого водорода: перекисью оксидоредуктазой . Эти ферменты катализируют следующую химическую реакцию :
- HBr + H 2 O 2 HOBr + H 2 O
HOBr является сильнодействующим бромирующим агентом. Многие броморганические соединения, наблюдаемые в морской среде, являются продуктами реакции с этой окисленной формой брома.
Бромпероксидазы красных и бурых морских водорослей ( Rhodophyta и Phaeophyta ) содержат ванадат ( бромопероксидазу ванадия ). В остальном ванадий - необычный кофактор для биологии. Благодаря этому семейству ферментов из морских источников было выделено множество бромированных природных продуктов.
Родственные ферменты хлоропероксидазы влияют на хлорирование. В номенклатуре галопероксидазы классически бромопероксидазы вообще не способны окислять хлорид. Например, пероксидаза эозинофилов, по- видимому, предпочитает бромид хлориду, но не считается бромпероксидазой, потому что она может использовать хлорид.
Muricidae (ранее Murex ) spp. У улиток есть бромопероксидаза, используемая для производства тирского пурпурного красителя. Фермент очень специфичен к бромиду и физически стабилен, но не был охарактеризован в отношении металла его активного центра. По состоянию на 2019 год такому ферменту в геноме улитки не был присвоен какой-либо конкретный ген. Такую активность, вероятно, обеспечивают симбиотические бактерии Bacillus . Идентифицированный фермент принадлежит к суперсемейству альфа / бета гидролаз ; структура аналогичной бромпероксидазы доступна как PDB : 3FOB . Он работает на каталитической триаде Ser 99, Asp 229 и His 258 и не требует металлических кофакторов.
Дополнительное чтение
- De Boer, E .; Тромп, MGM; Plat, H .; Кренн, GE; Wever, R (1986). «Ванадий (v) как важный элемент для активности галопероксидазы в морских бурых водорослях - очистка и характеристика ванадий (V) -содержащей бромопероксидазы из Laminaria saccharina ». Биохим. Биофиз. Acta . 872 (1–2): 104–115. DOI : 10.1016 / 0167-4838 (86) 90153-6 .
- Тромп М.Г., Олафссон Г., Кренн Б.Е., Вевер Р. (сентябрь 1990 г.). «Некоторые структурные аспекты бромопероксидазы ванадия из Ascophyllum nodosum». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Структура белка и молекулярная энзимология . 1040 (2): 192–8. DOI : 10.1016 / 0167-4838 (90) 90075-ц . PMID 2400770 .
- Исупов М.Н., Далби А.Р., Бриндли А.А., Идзуми Ю., Танабе Т., Муршудов Г.Н., Литтлчайлд Дж. А. (июнь 2000 г.). «Кристаллическая структура додекамерной ванадий-зависимой бромопероксидазы из красных водорослей Corallina officinalis». Журнал молекулярной биологии . 299 (4): 1035–49. DOI : 10.1006 / jmbi.2000.3806 . PMID 10843856 .
- Картер-Франклин Дж. Н., Батлер А. (ноябрь 2004 г.). "Биосинтез галогенированных морских природных продуктов, катализируемый ванадием бромпероксидазой". Журнал Американского химического общества . 126 (46): 15060–6. DOI : 10.1021 / ja047925p . PMID 15548002 .</ref>
- Охширо Т., Литтлчайлд Дж., Гарсия-Родригес Э., Исупов М.Н., Иида Ю., Кобаяши Т., Изуми Ю. (июнь 2004 г.). «Модификация галогенной специфичности ванадий-зависимой бромпероксидазы» . Белковая наука . 13 (6): 1566–71. DOI : 10.1110 / ps.03496004 . PMC 2279980 . PMID 15133166 .
Ссылки
внешние ссылки
- Бромид + пероксидаза в Национальной медицинской библиотеке США по предметным рубрикам по медицинским предметам (MeSH)
