Бета-амилаза - Beta-amylase
| Бета-амилаза | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| |||||||||
| Идентификаторы | |||||||||
| ЕС нет. | 3.2.1.2 | ||||||||
| № CAS | 9000-91-3 | ||||||||
| Базы данных | |||||||||
| IntEnz | Просмотр IntEnz | ||||||||
| BRENDA | BRENDA запись | ||||||||
| ExPASy | Просмотр NiceZyme | ||||||||
| КЕГГ | Запись в KEGG | ||||||||
| MetaCyc | метаболический путь | ||||||||
| ПРИАМ | профиль | ||||||||
| Структуры PDB | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| Генная онтология | Amigo / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
Бета-амилаза ( EC 3.2.1.2 , β-амилаза , сахарогенамилаза , гликогеназа ) представляет собой фермент с систематическим названием 4-альфа-D-глюканмальтогидролаза . Этот фермент катализирует следующую химическую реакцию :
- Гидролиз (1-> 4) -альфа-D-глюкозидных связей в полисахаридах с целью удаления последовательных мальтозных единиц с невосстанавливающих концов цепей.
Этот фермент действует на крахмал , гликоген и родственные полисахариды и олигосахариды, образуя бета- мальтозу путем инверсии. Бета-амилаза содержится в бактериях , грибах и растениях ; источники бактерий и злаков являются наиболее термостойкими. Работая с невосстанавливающего конца, β-амилаза катализирует гидролиз второй α-1,4-гликозидной связи, отщепляя две единицы глюкозы ( мальтозы ) за раз. Во время созревания из фруктов , β-амилазы расщепляющий крахмал в мальтозу, в результате чего сладкий вкус спелых фруктов.
β-амилаза присутствует в неактивной форме до прорастания семян . Многие микробы также производят амилазу для разложения внеклеточного крахмала. Ткани животных не содержат β-амилазу, хотя она может присутствовать в микроорганизмах, содержащихся в пищеварительном тракте . Оптимальный pH для β-амилазы составляет 4,0–5,0. Они принадлежат к семейству гликозидгидролаз 14 .
Смотрите также
использованная литература
дальнейшее чтение
- Фридберг Ф., Родос С (март 1986 г.). «Клонирование и характеристика гена бета-амилазы из Bacillus polymyxa» . Журнал бактериологии . 165 (3): 819–24. DOI : 10.1128 / JB.165.3.819-824.1986 . PMC 214501 . PMID 2419310 .
- Родос С., Штрассер Дж., Фридберг Ф. (май 1987 г.). «Последовательность активного фрагмента бета-амилазы B. polymyxa» . Исследования нуклеиновых кислот . 15 (9): 3934. DOI : 10,1093 / NAR / 15.9.3934 . PMC 340808 . PMID 2438660 .
внешние ссылки
- «Амилаза, Альфа», ВМБ: 3.2.1.11,4-α-D-глюканглюканогидролаза. «Амилаза, альфа», ВМБ: 3.2.1.11,4-α-D-глюканглюканогидролаза.
внешние ссылки
- Бета-амилаза в предметных рубриках медицинской тематики Национальной медицинской библиотеки США (MeSH)
