Цитотоксический белок морского анемона - Sea anemone cytotoxic protein
| Анемона, цитотокс | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 кристаллическая структура водорастворимого состояния порообразующего цитолизина, стихолизина II в комплексе с фосфорилхолином
| |||||||||
| Идентификаторы | |||||||||
| Символ | Анемона, цитотокс | ||||||||
| Pfam | PF06369 | ||||||||
| ИнтерПро | IPR009104 | ||||||||
| SCOP2 | 1кд6 / СФЕРА / СУПФАМ | ||||||||
| TCDB | 1.C.38 | ||||||||
| OPM суперсемейство | 168 | ||||||||
| Белок OPM | 4tsy | ||||||||
| |||||||||
В молекулярной биологии цитотоксические белки морского анемона представляют собой летальные порообразующие белки , известные под общим названием актинопорины , подкласс цитолизинов . Существует несколько различных групп цитолизинов в зависимости от их структуры и функции. Эта запись представляет самую многочисленную группу - высокоосновные пептиды 20 кДа. Эти цитолизины образуют катион-селективные поры в мембранах, содержащих сфингомиелин . Примеры включают эквинатоксины (из Actinia equina), стихолизины (из Stichodactyla helianthus), магнификализины (из Heteractis magnifica) и тенеброзины (из Actinia tenebrosa), которые проявляют порообразующее, гемолитическое, цитотоксическое и стимулирующее сердце активность.
Цитолизины имеют стабильную растворимую структуру, которая претерпевает конформационные изменения при контакте с мембраной, что приводит к образованию активной мембраносвязанной формы, которая спонтанно внедряется в мембрану . Они часто oligomerise на мембранной поверхности, перед тем прокалывань липидных бислой, в результате чего клетки для лизиса . Цитолизинам морского анемона 20 кДа требуется головная группа фосфохолиновых липидов для связывания, однако сфингомиелин необходим для токсина, чтобы способствовать проницаемости мембран . В кристаллических структурах из equinatoxin II и sticholysin II , как показали компактные бета-сэндвич , состоящий из десяти нитей в двух листах по бокам на каждой стороне два коротких альфа-спирали, которая является такой же топологией osmotin. Считается, что бета-сэндвич-структура прикрепляется к мембране, в то время как трехвитковая альфа-спираль, лежащая на поверхности бета-листа, может участвовать в образовании пор мембраны , возможно, за счет проникновения через мембрану спиралью .